科技日報北京1月20日電 （記者馬愛平）“這是《自然》雜志首次發(fā)表系統(tǒng)性、優(yōu)于3.6埃分辨率水平實驗研究超大復(fù)合蛋白質(zhì)機器的動力學(xué)過程和原理的論文，標(biāo)志冷凍電鏡的發(fā)展開始進入全原子動力學(xué)分析的新階段。”1月20日，北京大學(xué)教授毛有東告訴科技日報記者。
本月，北京大學(xué)物理學(xué)院人工微結(jié)構(gòu)和介觀物理國家重點實驗室、前沿交叉學(xué)科研究院定量生物學(xué)中心毛有東課題組在《自然》雜志上發(fā)表的論文表明，他們通過冷凍電子顯微鏡和機器學(xué)習(xí)技術(shù)的結(jié)合，解析了人源蛋白酶體26S在降解底物過程中的七種中間態(tài)構(gòu)象的高分辨（2.8埃—3.6埃）精細原子結(jié)構(gòu)，局部分辨率最高達到2.5埃。
毛有東介紹，這些三維結(jié)構(gòu)展現(xiàn)了驚人的時空連續(xù)性，生動呈現(xiàn)了原子水平的蛋白酶體和底物相互作用的動態(tài)過程，首次實現(xiàn)了對三磷酸腺苷酶六聚馬達分子內(nèi)三磷酸腺苷水解全周步進循環(huán)完整過程的原子水平觀測和三維建模，發(fā)現(xiàn)三種不同的三磷酸腺苷水解協(xié)同反應(yīng)模式，及其如何調(diào)控蛋白酶體復(fù)雜多樣的功能。
“論文解決了一系列長期懸而未決的重要科學(xué)問題，如三磷酸腺苷酶馬達如何將化學(xué)能轉(zhuǎn)化為機械能，進而實現(xiàn)了底物解折疊的協(xié)同動力學(xué)機制。”該論文的共同第一作者、原課題組博士后、現(xiàn)為中國科學(xué)院化學(xué)所研究員董原辰說。
論文的共同第一作者、課題組博士生張書文說，這些研究結(jié)果為幾十年來對蛋白酶體功能的研究提供了寶貴的第一手原子結(jié)構(gòu)和動力學(xué)信息，對于理解生物體內(nèi)蛋白質(zhì)的降解過程和一系列負責(zé)物質(zhì)輸運的三磷酸腺苷酶馬達分子的一般工作原理具有極為重要的科學(xué)意義。
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